Enzyme - Hans Bisswanger

. .

Résumé :
Vorwort

EINLEITUNG
Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein ?berblick
Wie sind Enzyme entstanden?
Ribozyme
Weiterf?hrende Literatur ?ber Enzyme

STRUKTUR DER ENZYME
Prim?rstruktur
Sekund?rstruktur
Terti?rstruktur
Quart?rstruktur
Verlauf der Proteinfaltung
Katalytisches Zentrum und Coenzyme

ENZYMKLASSEN, ENZYMNOMENKLATUR
Klasse 1: Oxidoreduktasen
Klasse 2: Transferasen
Klasse 3: Hydrolasen
Klasse 4: Lyasen
Klasse 5: Isomerasen
Klasse 6: Ligasen

ALLGEMEINE EIGENSCHAFTEN VON ENZYMEN, ENZYMTESTS
Woran erkennt man ein Enzym?
Wie werden Enzyme getestet und was ist dabei zu ber?cksichtigen?
pH-Abh?ngigkeit der Enzymaktivit?t
Temperaturabh?ngigkeit der Enzymaktivit?t
Abh?ngigkeit der Enzymaktivit?t von der Ionenst?rke
Allgemeine Regeln f?r Enzymtests
Aufbewahrung von Enzymen
Sicherheitsvorkehrungen beim Arbeiten mit Enzymen
Vorgehensweise beim Enzymtest
Auswertung von Enzymtests, Enzymeinheiten
Wie besetimmt man die Umsatzgeschwindigkeit von Enzymen?
Vom Einzelnachweis zum Massentest
Statistische Behandlung von Daten aus Enzymuntersuchungen

METHODEN F?R ENZYMUNTERSUCHUNGEN
Optische Methoden
Elektrochemische Methoden
Methoden zur Messung schneller Reaktionen

ENZYMISOLIERUNG
Wie gewinnt man Enzyme?
Wie reinigt man Enzyme?
F?llungsmethoden
Ultrafiltration und Dialyse
Zentrifugation
S?ulenchromatographische Methoden
Elektrophoretische Methoden

LIGANDENBINDUNG
Wie findet das Substrat sein Enzym?
Worauf beruht die St?rke einer Bindung und wie kann man sie quantifizieren?
Formulierung der Bindungsgleichung
Wie misst man die Ligandenbindung?

KINETISCHE BEHANDLUNG VON ENZYMREAKTIONEN
Reaktionsordnung
Michaelis-Menten-Gleichung
R?ckreaktion

ENZYMHEMMUNG
Kategorien der Enzymhemmung
Reversible Enzymhemmung

MEHRSUBSTRATREAKTIONEN
Darstellungsweise von Mehrsubstratreaktionen
Die verschiedenen Mechanismen der Mehrsubstratreaktionen
Analyse von Mehrsubstratreaktionen

ALLOSTERISCHE ENZYME
Grundlangen der Kooperativit?t
Symmetrie-Modell und allgemeine Betrachtungen zu allosterischen Enzymen
Sequenz-Modell und negative Kooperativit?t
Kinetische Kooperativit?t, das Slow-Transition-Modell

PASSGERECHTE ENZYME: IMMOBILISIERUNG, ENZYMREAKTOREN UND K?NSTLICHE ENZYME
Immobilisierung von Enzymen
Enzymreaktionen
K?nstliche Enzyme

ENZYME IM PRAKTISCHEN GEBRAUCH
Enzyme in der Industrie
Enzyme in Medizin und Therapie

AUSBLICK...

Biographie:
Prof. Dr. Hans Bisswanger ist Emeritus am Interfakult?ren Institut f?r Biochemie in T?bingen. Er war langj?hriger Mitarbeiter am Institut und hat dort eine Reihe von Kursen zur Enzymkinetik und Enzymtechnologie entwickelt und geleitet, u. a. ein einsemestriges Enzymologie-Praktikums f?r Biochemie-Studenten. Seine wissenschaftliche Expertise liegt in der Struktur und Kinetik des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes, bei thermophilen Enzymen wie der Xylose-Isomerase und bei der Immobilisierung von Enzymen f?r deren technische Anwendung.
Hans Bisswanger ist der Autor von zwei ?u?erst erfolgreichen B?chern zur Enzymkinetik, die in mehreren Sprachen und Auflagen erschienen sind....

Sommaire:

EINLEITUNG
Historische Entwicklung und Bedeutung der Enzyme, ein ?berblick
Wie sind Enzyme entstanden?
Ribozyme
Weiterf?hrende Literatur ?ber Enzyme
 ...